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단백질구조


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자료설명

재조합 DNA 기술의 발달로 단백질들에 대한 아미노산 서열 정보는 거의 기하급수적으로 증가하고 있다. 그렇지만 이들이 제공할 수 있는 생물학적 정보는 현재로서는 이차원적인 수준에 머무르고 있다.
단백질구조

본문/목차

생물학적 활성은 단백질에 의해 수행되고 있으며, 생물체에 존재하는 단백질들은 자연선택적인 압력에 의해 특이적인 기능을 수행하도록 진화되어 왔다. 그리고 단백질의 기능적인 특성은 삼차원적인 구조에 달려있다.
삼차원 구조는 폴리펩타이드 사슬내의 특정한 아미노산들이 도메인을 형성하면서 생겨난다 . 일,이차구조에 존재하는 특정 아미노산들이 삼차구조를 형성하면서 공간적으로 서로 만나는 것을 알 수 있다. 이렇게 접혀진 도메인에서는 서열상으로는 멀리 떨어진 아미노산들이 근접하면서 효소나 단백질들에서 발견되는 특이적인 촉매 또는 기질결합 자리들을 제공하기도 하고, 도메인들은 바이러스 입자나 근육섬유와 같은 큰 집합체를 구성하는 단위체로서의 역할을 하기도 한다. 효소에서 단백질 구조물은 활성자리에 작용기들이 적절한 공간적 배열을 가지는데 필요한 것이다. 따라서 단백질의 기능을 이해하기 위해서는 삼차원 구조를 아는 것이 중요하다. 그렇지만 삼차원 구조를 밝히는 일은 현재까지는 실험적으로만 가능하기 때문에 많은 시간이 소요된다. 따라서 아미노산 서열로부터 삼차원 구조를 추론하거나 예견할 수 있었으면 하지만 지난 수십년 간의 노력에도 불구하고 단백질 접힘과 관련된 문제는 아직 풀리지 않고있다.
단백질 대부분의 삼차원 구조가 예측될 수 없기 때문에 이들은 X선 결정학이나 NMR 기술에 의해 실험적으로 결정되어져 왔다. 1958년 myoglobin의 구조가 밝혀진 이래 지난 30년간 500여개 정도의 구조가 X선 방법으로 해결되었다. 그 결과 많은 정보가 얻어졌으며, 단백질 구조에 대한 일련의 기본적인 원리들이 밝혀질 수 있었다. 그 원리들로 인해 단백질 구조가 어떻게 형성되는지 이해하고, 공통적인 구조적 요소들을 규명하고, 구조와 기능 간의 관계를 규명하고, 다른 단백질들 사이의 기본적인 관계를 이해하는 것이 쉬워지게 되었다

핵자기공명분광기 (NNRNuclearMagnetiResonance Spectrometer)

조그만 자석과 같은 원자핵에 자기장을 걸면, 무…(생략)










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단백질구조  


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