B. Processing and Formulation Condition
1) ¿Âµµ
- ´ëºÎºÐÀÇ ´Ü¹éÁúÀº ¿Âµµ Áõ°¡¿Í ´õºÒ¾î °¡¿ªÀûÀ¸·Î denaturation
- ¿ÂµµÀÇ °è¼ÓÀû Áõ°¡·Î denaturationÃËÁøµÇ°í coolingÀ¸·Îµµ reverseµÇÁö ¾ÊÀ½
- ¾î¶² °æ¿ì¿¡ original native structure ¿Í ´Ù¸¥ »õ·Î¿î ±¸Á¶·Î unfoldµÇ°í refoldµÊ
- ¿Âµµ¸¦ ³·Ãá °æ¿ì¿¡µµ native structure·ÎÀÇ refolding ¹æÇØÇÏ´Â ³ôÀº kinetic energy barrier
¶§¹®¿¡ proteinÀº ÀÌ·± misfoldedµÈ »óÅ·ΠÁ¸Àç
- ³·Àº ¿Âµµ¿¡ÀÇ ³ëÃâÀº cold denaturation : reverse enthalpic & entropic effect·Î ÀϾ
2) pH
- formulation bufferÀÇ pH´Â ÈÇÐÀûÀ¸·Î amino aò Àܱ⠹ٲٴ protein solubility, folding,
¹ÝÀÀ¼Óµµ¿¡ ½É°¢ÇÑ Ãæ°ÝÀ» ÁÙ ¼ö ÀÖ´Ù.
3) Ionic Strength À̿°µµ
- counterionÀÇ ³óµµ´Â ºÐÀÚ¿¡¼ Á¤Àü±âÀûÀηÂÀ» ¸Å°³ÇÏ´Â Áß¿äÇÑ Æ¯¼ºÀÌ°í proteinÀÇ
solubility»Ó¸¸ ¾Æ´Ï¶ó stability¿¡ Å« È¿°ú¸¦ °¡Áø´Ù.
- ÀüÇØÁúÀÇ Debye-Huckel theory : Á¤Àü±âÀû Àη¿¡ counterion³óµµÀÇ È¿°ú
(Ci: charge ZiÀÇ counte¡¦(»ý·«)
4) ´Ù¸¥ formulation componentÀÇ È¿°ú
|